Nutrition & Santé
Volume 7, Numéro 2, Pages 77-84
2019-01-31

Etude Du Potentiel Antioxydant De Quatre Fractions Obtenues Par Ultrafiltration Membranaire D’hydrolysats De Protéines De Fenugrec Antioxidant Properties Of Ultrafiltration Membrane Fractions Obtained From Fenugreek Proteins Hydrolysates

Auteurs : Allaoui Amine . Zoud Khadidja . Nasri Moncef . Boualga Ahmed .

Résumé

Résumé Introduction. Vu leur richesse en protéines, les légumineuses peuvent constituer une source potentiel de biopeptides. Ces biopeptides peuvent être libérés des protéines par une hydrolyse enzymatique contrôlée. Les hydrolysats ainsi obtenus sont formés d’un mélange de peptides. Objectif. Cette étude vise à évaluer in vitro l’activité antioxydante d’hydrolysats protéiques de fenugrec et de leurs fractions. Matériel et méthodes. Les protéines sont purifiées à partir de la farine de fenugrec délipidée, par précipitation au point isoélectrique. Ces protéines sont ensuite hydrolysées par deux enzymes : l’Espérase et la Purafect. Les hydrolysats obtenus (PFHE et PFHP, respectivement pour protéines de fenugrec hydrolysées avec Espérase et Purafect) sont alors fractionnés par ultrafiltration membranaire aux seuils de coupure moléculaire 30, 10 et 5 kDa. Chacune des fractions a été évaluée pour ses propriétés antioxydantes par la détermination de la capacité de piégeage du diphényl picryl hydrazyl et du pouvoir de réduction de l’ion ferrique. Résultats. Les PFHE montrent des propriétés antioxydantes supérieures à celles enregistrées avec les PFHP. Les activités antioxydantes des deux hydrolysats varient d’une fraction à une autre, avec de meilleurs activités enregistrées avec les fractions <5kDa et >30 kDa. Les fractions ont montré des propriétés antioxydantes inférieures ou égales à celles des hydrolysats. Conclusion. Les hydrolysats de protéines de fenugrec possèdent des propriétés antioxydantes. Par ailleurs, ces propriétés ne sont pas significativement améliorées après fractionnement. Abstract Aim. This study was conducted to evaluate the in vitro antioxidant activity of fenugreek protein hydrolysates and their fractions. Material and methods. Fenugreek proteins were hydrolyzed by two endopeptidases: Esperase and Purafect. Esperase- (EFPH) and Purafect-fenugreek proteins hydrolysates (PFPH) were then fractionated by membrane ultrafiltration at the molecular cutoff thresholds of 30, 10 and 5 kDa. The obtained hydrolysates and fractions were then essayed and compared for their antioxidant activity by two antioxidant test: diphenyl picryl hydrazyl scavenging activity and ferric reducing activity power. Results. EFPH exhibited higher antioxidant properties compared to PFPH. Among the fractions, those <5kDa and >30kDa showed the best antioxidant activities. However, the fractions showed antioxidant properties less than or equal to those of the hydrolysates. Conclusion. Fenugreek protein hydrolysates have antioxidant properties. Moreover, these properties are not significantly improved after fractionation.

Mots clés

Activité antioxydante ; protéines de fenugrec ; hydrolysat ; ultrafiltration ; fractions ; DPPH ; FRAP

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Yelles- Allam F .  Nouani A.a . 
pages 27-32.


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Khan Muhammad Imran .  Khan Dilfaraz .  Ahmed Mushtaq .  Khan Shafiullah .  Khan Rahmat Ali .  Mushtaq Nadia .  Noor Shah . 
pages 60-69.


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Ghouila Z. .  Laurent S. .  Henoumont C. .  Vander Elst L. .  Muller R. N. .  Baaliouamer A. . 
pages 692-711.


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pages 589-602.